HUN-REN SZBK kutatók eredményét választották a Plant, Cell & Environment folyóirat belső borítóképéhez

2026. aug. 26. | Hírek

A Plant, Cell & Environment című folyóirat a HUN-REN SZBK munkatársainak kutatási eredményét bemutató ábráját választotta az augusztusi lapszám belső borítóképének. A kiválasztott kép Pettkó-Szandtner Aladár et al. 'Complex Regulation of RETINOBLASOMA-RELATED's interactions with E2Fs via phosporylation' publikációjából származik.

A növényi RETINOBLASZTOMA-ROKON (RBR) fehérje az állati tumor szupresszor RETINOBLASZTOMA (RB) megfelelőjéhez hasonlóan, az E2F transzkripciós faktorokkal komplexben a sejtciklus gének működését gátolja és megakadályozza az osztódásba lépést. Így a különböző E2F-RBR komplexek szabályozzák a növények növekedését, valamint létrehozzák és megőrzik az őssejt állapotot, de a genom stabilitás fenntartásában is fontos szerepet játszanak. Az RBR E2F-kötő képességét a foszforiláció szabályozza, de ennek a szabályozásnak a pontos mechanizmusa növényekben még kevésbé ismert. A növényi RBR fehérjében tizenhat ciklin-függő protein kináz, úgynevezett CDK foszforilációs hely található, amelyek közül a modell növény Arabidopsis-ban tizenhárom hely foszforilációját igazoltuk a jelen tanulmányban. Ugyanakkor kimutattuk, hogy számos foszforilált RBR fehérje forma továbbra is megőrizte az E2F-kötő képességét. Kivétel volt ez alól az RBR 911-es szerin aminosav helye, amelynek foszforilált formája az E2F-ekkel komplexben nem fordult elő. Az RBR szabad és az RBR-E2F komplex formák modellezése alapján (címlap ábra), a 911-es szerin hely a CDK enzimek számára az RBR-E2F komplex formában nem hozzáférhető. Feltételezzük, hogy a növényi RBR az E2F-el komplexben, több fázisban és különböző helyeken foszforilálódhat, és a 911-es szerin foszforiláció ennek a szabályozásnak az utolsó fázisára tehető, amely az E2F-RBR komplex széteséséhez vezet. Az osztódó sejtekben pedig a multi-foszforilált RBR már riboszomális fehérjékkel komplexben figyelhető meg, ami arra enged következtetni, hogy az RBR foszforilációtól függő módon a transzkripciót és a fehérje szintézist is szabályozhatja.  

Gratulálunk a kutatási eredményekhez és a borítóképhez!